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1.
Protein Pept Lett ; 24(10): 982-988, 2017.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-28758598

RESUMO

BACKGROUND: The serological diagnostic methods currently available for mucocutaneous leishmaniasis (MCL) lack specificity when complete parasites are used; however, such specificity increases when protein fractions are used. Ribosomal proteins have been reported to induce antibodies in animal and humans infected with the parasite, making them a worth candidate to assess its diagnosis potential. OBJECTIVE: This study was thus aimed at evaluating synthetic peptides derived from Leishmania braziliensis ribosomal proteins S25 and S5 as antigen candidates for diagnosing MCL by ELISA Methods: It was used 8 and 13 peptides derived from ribosomal proteins 25 and S5 respectively as antigens in order to detect IgG antibodies by ELISA in people with active MCL, Chagas disease (CH) and autoimmune disease (AID). RESULTS: 4 of these 21 peptides (P4, P6, P19 and P21) had the greatest sensitivity (21.7%, 13.04%, 20% and 20%, respectively) as well as having 95%, 100%, 100% and 82.5% specificity, respectively. CONCLUSION: The study revealed the limited usefulness of the peptides being studied as a diagnostic tool in the conditions used here, because its low sensitivity, but it is worth highlighting that the use of peptides as antigen in the serodiagnosis of MCL may overcome the cross reaction presented with other antigens, thus avoiding false positives.


Assuntos
Leishmania braziliensis/química , Leishmaniose Mucocutânea/diagnóstico , Peptídeos/química , Proteínas de Protozoários/química , Proteínas Ribossômicas/química , Sequência de Aminoácidos , Doenças Autoimunes/diagnóstico , Doença de Chagas/diagnóstico , Reações Cruzadas , Ensaio de Imunoadsorção Enzimática , Humanos , Peptídeos/imunologia , Sensibilidade e Especificidade , Testes Sorológicos
2.
Biomedica ; 37(0): 121-132, 2017 Apr 01.
Artigo em Espanhol | MEDLINE | ID: mdl-28527274

RESUMO

Introducción. El virus del Zika (ZIKV) es un flavivirus con envoltura, transmitido a los seres humanos principalmente por el vector Aedes aegypti. La infección por ZIKV se ha asociado con un gran neurotropismo y con efectos neuropáticos, como el síndrome de Guillain-Barré en el adulto y la microcefalia fetal y posnatal, así como con un síndrome de infección congénita similar al producido por el virus de la rubéola (RV).Objetivo. Comparar las estructuras moleculares de la proteína de envoltura E del virus del Zika (E-ZIKV) y de la E1 del virus de la rubéola (E1-RV), y plantear posibles implicaciones en el neurotropismo y en las alteraciones del sistema nervioso asociadas con el ZIKV.Materiales y métodos. La secuencia de aminoácidos de la proteína E-ZIKV (PDB: 5iZ7) se alineó con la de la glucopreteína E1 del virus de la rubéola (PDB: 4ADG). Los elementos de la estructura secundaria se determinaron usando los programas Vector NTI Advance®, DSSP y POSA, así como herramientas de gestión de datos (AlignX®). Uno de los criterios principales de comparación y alineación fue la asignación de residuos estructuralmente equivalentes, con más de 70 % de identidad.Resultados. La organización estructural de la proteína E-ZIKV (PDB: 5iZ7) fue similar a la de E1-RV (PDB: 4ADG) (70 a 80 % de identidad), y se observó una correspondencia con la estructura definida para las glucoproteínas de fusión de membrana de clase II de los virus con envoltura. E-ZIKV y E1-RV exhibieron elementos estructurales de fusión muy conservados en la región distal del dominio II, asociados con la unión a los receptores celulares de entrada del virus de la rubéola (glucoproteína de mielina del oligodendrocito, Myelin Oligodendrocyte Glycoprotein, MOG), y con los receptores celulares Axl del ZIKV y de otros flavivirus.Conclusión. La comparación de las proteínas E-ZIKV y E1-RV es un paso necesario hacia la definición de otros factores moleculares determinantes del neurotropismo y la patogenia del ZIKV, el cual puede contribuir a generar estrategias de diagnóstico, prevención y tratamiento de las complicaciones neurológicas inducidas por el ZIKV.


Assuntos
Vírus do Sarampo/química , Serina Endopeptidases/química , Serina Endopeptidases/metabolismo , Proteínas do Envelope Viral/metabolismo , Proteínas Virais/química , Zika virus/química , Humanos , Vírus do Sarampo/patogenicidade , Vírus do Sarampo/fisiologia , Biologia Molecular , Proteínas Virais/genética , Proteínas Virais/fisiologia , Zika virus/patogenicidade , Zika virus/fisiologia
3.
Biomédica (Bogotá) ; 37(supl.1): 121-132, abr. 2017. graf
Artigo em Espanhol | LILACS | ID: biblio-888518

RESUMO

Resumen Introducción. El virus del Zika (ZIKV) es un flavivirus con envoltura, transmitido a los seres humanos principalmente por el vector Aedes aegypti. La infección por ZIKV se ha asociado con un gran neurotropismo y con efectos neuropáticos, como el síndrome de Guillain-Barré en el adulto y la microcefalia fetal y posnatal, así como con un síndrome de infección congénita similar al producido por el virus de la rubéola (RV). Objetivo. Comparar las estructuras moleculares de la proteína de envoltura E del virus del Zika (E-ZIKV) y de la E1 del virus de la rubéola (E1-RV), y plantear posibles implicaciones en el neurotropismo y en las alteraciones del sistema nervioso asociadas con el ZIKV. Materiales y métodos. La secuencia de aminoácidos de la proteína E-ZIKV (PDB: 5iZ7) se alineó con la de la glucopreteína E1 del virus de la rubéola (PDB: 4ADG). Los elementos de la estructura secundaria se determinaron usando los programas Vector NTI Advance®, DSSP y POSA, así como herramientas de gestión de datos (AlignX®). Uno de los criterios principales de comparación y alineación fue la asignación de residuos estructuralmente equivalentes, con más de 70 % de identidad. Resultados. La organización estructural de la proteína E-ZIKV (PDB: 5iZ7) fue similar a la de E1-RV (PDB: 4ADG) (70 a 80 % de identidad), y se observó una correspondencia con la estructura definida para las glucoproteínas de fusión de membrana de clase II de los virus con envoltura. E-ZIKV y E1-RV exhibieron elementos estructurales de fusión muy conservados en la región distal del dominio II, asociados con la unión a los receptores celulares de entrada del virus de la rubéola (glucoproteína de mielina del oligodendrocito, Myelin Oligodendrocyte Glycoprotein, MOG), y con los receptores celulares Axl del ZIKV y de otros flavivirus. Conclusión. La comparación de las proteínas E-ZIKV y E1-RV es un paso necesario hacia la definición de otros factores moleculares determinantes del neurotropismo y la patogenia del ZIKV, el cual puede contribuir a generar estrategias de diagnóstico, prevención y tratamiento de las complicaciones neurológicas inducidas por el ZIKV.


Abstract Introduction: Zika virus (ZIKV) is an enveloped flavivirus transmitted to humans mainly by Aedes aegypti. ZIKV infection has been associated with high neurotropism and neuropathic effects such as the Guillain-Barré syndrome in adults, and fetal and postnatal microcephaly and the congenital Zika virus syndrome similar to that produced by rubella virus (VR). Objective: To compare Zika virus membrane protein E (E-ZIKV) and rubella virus membrane protein E1 (E1-RV), and to propose possible implications for neurotropism and nervous system disorders associated with ZIKV infections. Materials and methods: The amino acid sequence of E-ZIKV protein (PDB: 5iZ7) was aligned to that of rubella virus glycoprotein E1 (PDB: 4ADG). The secondary structure elements were determined using the programs Vector NTI Advance®, DSSP, and POSA, and integrated data management tools (AlignX®). One of the main comparison and alignment criteria was the allocation of structurally equivalent residues with more than 70% identity. Results: E-ZIKV structural organization (PDB: 5iZ7) was similar to that of E1-RV (PDB: 4ADG) (70%-80% identity), and it was consistent with relevant structural features of viral membrane class II fusion glycoproteins. E-ZIKV and E1-RV exhibited highly conserved fusion structural elements at the distal region of domain II, which has been associated with the RV myelin oligodendrocyte glycoprotein and Axl cell receptors in ZIKV and other flaviviruses. Conclusion: The comparison of E-ZIKV and E1-RV proteins constitutes an essential step towards the definition of ZIKV neurotropism and pathogenesis molecular determinants, and for the adoption of diagnosis, prevention and treatment strategies against neurological complications induced by ZIKV infection.


Assuntos
Humanos , Proteínas Virais/química , Serina Endopeptidases/metabolismo , Serina Endopeptidases/química , Proteínas do Envelope Viral/metabolismo , Zika virus/química , Vírus do Sarampo/química , Proteínas Virais/fisiologia , Proteínas Virais/genética , Zika virus/fisiologia , Zika virus/patogenicidade , Vírus do Sarampo/fisiologia , Vírus do Sarampo/patogenicidade , Biologia Molecular
4.
Am J Primatol ; 57(1): 1-11, 2002 May.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-11977121

RESUMO

CD45 is a protein tyrosine phosphatase implicated in T and B cell activation, differentiation, and development. It dephosphorylates specific tyrosine residues on its substrates, principally on the Src-family of protein tyrosine kinases, thus regulating T cell or B cell activation during the immune response. In this study, we present the partial CD45 nucleotide and deduced amino-acid sequences for the owl monkey (Aotus vociferens). There is 97% identity in the nucleotide sequence and 96% in the amino acid sequence with the human counterpart. Aotus CD45 undergoes alternative splicing on the extracelular N-terminal tail, and has several conserved features characteristic of other species. This includes the two Tyr phosphatase domains and some residues and/or motifs involved in docking of signaling molecules, intramolecular interactions, and CD45 activity and activity regulation (YINAS, GXGXXG, WPD, and YWP motifs, and the Cys residues). This suggests that the Aotus CD45 molecule is a functional enzyme and that initial lymphocyte activation in Aotus monkeys and humans is very similar. Together with previous reports from our laboratory, this work supports the contention that immune responses in Aotus are similar to those of humans, and supports the strategy for using this experimental model for studies on activation of T lymphocytes in response to specific antigens.


Assuntos
Aotidae/genética , Antígenos Comuns de Leucócito/genética , Monoéster Fosfórico Hidrolases/genética , Processamento Alternativo , Motivos de Aminoácidos , Sequência de Aminoácidos , Substituição de Aminoácidos , Animais , Aotidae/imunologia , Sequência de Bases , Sequência Conservada , DNA Complementar/genética , Evolução Molecular , Feminino , Humanos , Antígenos Comuns de Leucócito/química , Leucócitos Mononucleares/enzimologia , Leucócitos Mononucleares/imunologia , Masculino , Monoéster Fosfórico Hidrolases/química , Estrutura Terciária de Proteína , Alinhamento de Sequência , Homologia de Sequência de Aminoácidos
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